Читать онлайн «Энергия жизни. От искры до фотосинтеза». Страница 64

В начале XIX века во Франции было предпринято много попыток добиться получения дешевой пищи путем варки костей и соединительной ткани (неперевариваемой в общем случае) для получения желатина, который вполне хорошо усваивается организмом. Единственная проблема заключалась в том, что желатин, будучи единственным присутствующим в пище белком, не может поддерживать жизнедеятельность.

В течение XIX века химики выяснили, что белки состоят из множества различных аминокислот, и в 1872 году немецкий биохимик О. Нассе сумел продемонстрировать, что одна из них, тирозин, в желатине отсутствует. Позже обнаружилось, что в нем отсутствуют и другие аминокислоты — цистин, триптофан и метионин. Но ведь белок в пищеварительном тракте распадается на аминокислоты, и именно они впитываются организмом! Следовательно, оставалось предположить, что оценивать надо не питательные свойства белка, а питательные свойства аминокислот, а белок рассматривать уже с точки зрения того, какие именно аминокислоты в нем присутствуют.

Эксперименты диетологов, при которых источником азота служили не белки, а смеси аминокислот, ясно показали, что жизнедеятельность и рост тканей могут продолжаться и без белков, если в пище присутствуют все аминокислоты. Когда американский биохимик Уильям Роуз зафиксировал некоторые проблемы у испытуемых при проведении подобного эксперимента, он предположил, что причина проблем в том, что в его смесь не попала некая неизвестная доселе аминокислота. Он стал искать ее и в 1935 году открыл треонин — последнюю по времени обнаружения значимую аминокислоту. С добавлением треонина в питательную смесь все пошло на лад (что является дополнительным косвенным свидетельством в пользу того факта, что других аминокислот в составе белков не встречается).

Роуз проводил свои эксперименты на взрослых людях — аспирантах, для которых не самая увлекательная диета из крахмала, кукурузного масла, смеси аминокислот и витаминноминерального комплекса воспринималась как возможность послужить науке, ну и, несомненно, завершить собственное образование. В качестве критерия оценки достаточности диеты Роуз использовал нечто, что он сам называл «азотным балансом».

Содержание азота в пище может уравновешиваться содержанием азота в фекалиях (та часть азота из пищи, которая не впиталась) и в моче (так часть, которая впиталась, но впоследствии была отсечена по той или иной причине от белков организма и отправлена в отбросы). В обычных условиях у взрослого человека количество азота, содержащегося в пище, равно количеству азота, выделяемого с мочой и фекалиями. Содержание азота в организме при этом остается неизменным — соблюдается кислотный баланс.

Однако азот всегда в какой-то степени теряется. Даже если организм получает достаточно калорий, так что необходимости в расщеплении белков для получения энергии нет, все равно белки с некоторой скоростью избавляются от азотного содержимого (иногда этот процесс называют «износом»). Если не возмещать эти потери, то количество выделяемого организмом азота превысит количество азота поглощаемого и содержание азота в организме будет снижаться. Это называется «отрицательным азотным балансом».

Может случиться и так, что приток азота будет превышать его исход, так что содержание азота в организме будет возрастать — это называется «положительным азотным балансом». Для растущих детей положительный азотный баланс — норма, так же как и для выздоравливающих больных или оправляющихся после голодовки людей. В их организмах идет активный процесс строительства тканей после длительного периода отрицательного азотного баланса.

Для того чтобы в организме поддерживался азотный баланс, анаболизм и катаболизм белков должны протекать скоординированно. Скорость синтеза белков из аминокислот должна соответствовать скорости износа белков. Но для синтеза необходимо, чтобы в организме в достаточных количествах присутствовали все аминокислоты, входящие в состав требуемого белка (как правило, это все 19 аминокислот). Диетологические эксперименты показали, что недостаток даже одной аминокислоты приводит к невозможности формирования белка — организм не умеет собирать белки с гнездом для недостающей аминокислоты «на потом».

Если одна из аминокислот отсутствует, изнашивающиеся и уничтожаемые организмом белки не заменяются и все остальные аминокислоты, присутствующие в достаточном количестве, могут сгодиться только на производство энергии. Организм очищает, их от азота и катаболизирует. В результате мы имеем отрицательный азотный баланс.

Таким образом, понятно, что в организме должны присутствовать все аминокислоты — но значит ли это, что все они должны присутствовать именно в диете? Нет. Роуз установил, что некоторые аминокислоты вполне можно исключать из диеты аспирантов, не вызывая у них при этом отрицательного азотного баланса. Например, совершенно безо всяких последствий можно удалить из смеси аланин. Но ведь аланин является необходимым элементом строения белка, и он просто обязан присутствовать в организме! Вывод ясен: значит, организм каким-то образом сам синтезирует аланин, используя для этого азот из других аминокислот.

Фенилаланин … 1,1

Метионин … 1,1

Лейцин … 1д

Лизин … 0,8

Валин … 0,8

Изолейцин … 0,7

Треонин … 0,5

Триптофан … 0,25

Таким образом, часть аминокислот можно исключить из пищи и организм сам будет синтезировать их в достаточном количестве.

С другой стороны, если исключался из диеты, например, лизин, то у обследуемого тут же фиксировался отрицательный азотный баланс. Лизин необходимо получать с пищей; организм явно не умеет производить его самостоятельно, независимо от наличия в нем других аминокислот. Поэтому лизин входит в число «необходимых» аминокислот.

Роуз установил, что «необходимых» аминокислот, то есть таких, которые организм должен получать с пищей, — всего восемь, и подсчитал минимальную ежедневную норму потребления каждой из них, при которой в организме не наблюдается отрицательного азотного баланса и расщепления собственных тканей. Аминокислоты и их ежедневная норма потребления приведены в таблице 8.

Таков еще один пример ограничений, налагаемых природой на гибкость химических процессов живого организма, помимо невозможности производить витамины. Витаминов достаточно потреблять в день по нескольку миллиграммов, а вот аминокислоты необходимо получать в количествах, превышающих аналогичные цифры для витаминов в сотни и даже тысячи раз.

Как видите, многое о процессах, происходящих в живой ткани, можно сказать на одной лишь основе рассмотрения веществ, которые мы имеем на входе в организм и на выходе из него. Мы решили, что должен существовать некий общий строительный «кирпичик», из которого создаются и белки, и жиры, и углеводы. Мы пришли к выводу, что все структурные единицы пищи — глюкоза, жирные кислоты, аминокислоты и прочие — либо катаболизируются на углекислый газ и воду, либо анаболизируются в крахмал, белки или жиры. Мы даже установили, что одни вещества, такие как аланин, вырабатываются организмом самостоятельно, а другие, такие как лизин, — нет.

Это все, до чего мы могли додуматься, или есть еще резервы?

Ну, например, мы можем воспроизвести такое умозаключение: фермент может катализировать реакцию только в точке равновесия, причем не важно, с какой стороны идет реакция (см. главу 12). Следовательно, когда сложные вещества, поступающие с пищей, подвергаются гидролизу с помощью пищеварительных ферментов, то это тоже происходит в точке равновесия реакции. И известно, что гидролиз проходит полностью, поскольку практически все содержащиеся в пище сложные вещества в итоге оказываются гидролизованными и впитываются организмом.

Впитываются! По мере впитывания организмом аминокислоты жирные кислоты и простые сахара исчезают со сцены. Остаются только сложные вещества. Они тоже распадаются и так далее. Иными словами, соблюдается закон действия масс (см. главу 9) — путем удаления конечных продуктов точка равновесия сдвигается все дальше в сторону гидролиза.

Позволяют ли нам эти данные выдвинуть какие-то предположения о происходящем в клетках? Внутри тканей присутствуют только продукты гидролиза, так что можно представить те же самые ферменты катализирующими обратную реакцию в той же самой точке равновесия. Вместо разрыва связей путем добавления воды, от одной из аминокислот, скажем, отнимается атом водорода, а от другой — соединение атома водорода с атомом кислорода, тогда у обеих аминокислот освобождается по одной возможности для образования пептидной связи (см. формулу после рис. 29). Такой «антигидролиз» называют «конденсацией». Если конечные продукты этой реакции (белок и воду в данном случае) удалять из клетки с той же скоростью, с какой они образуются, то реакция конденсации может идти сколько угодно, вплоть до полной обработки всех имеющихся веществ.