Читать онлайн «Беседы о жизни». Страница 31

Снова (в который раз!) авторам приходится начинать новый раздел с извинений перед читателем. И поделом: мало того, что обещанное объяснение таинственных свойств ферментов то и дело прерывается обширными и не слишком интересными отступлениями на разные побочные темы, последнее «бухгалтерское» отступление оказалось оборванным на полуслове. Нельзя, правда, сказать, что оно было совсем уже бесполезным: теперь мы знаем, что вопрос о принципиальной возможности осуществления той или иной химической реакции решается сопоставлением энергии исходной и конечной системы молекул. Если процесс перехода «исходные вещества → продукты реакции» сопровождается понижением энергии, реакция возможна, если нет, то нет.

Но ведь, обольщая доверчивого читателя различными загадочными намеками, авторы посулили объяснить вовсе не это: речь шла о том, как удается ферментам достичь необычайно высокой «производительности» ферментативных реакций, или, иными словами, речь шла о скоростях реакций. А вот как раз на эту тему пока ничего и не говорилось. И напрасно, ибо, как прекрасно знают химики, даже при условии равенства разности энергий начального и конечного состояний, разные реакции могут весьма существенно отличаться по скорости течения. Стало быть, скорость реакции не зависит от ее направления, от разности энергий конечного и начального состояния системы молекул. А от чего же зависит?

Скорость реакции зависит от способа перестройки исходных продуктов в конечные, или, как говорят, от механизма реакции. Ведь на «разборку» атомов — деталей нашего «молекулярного конструктора» — нужно, как мы уже знаем, затратить определенную энергию. И, хоть впоследствии, при «сборке», она будет с лихвой компенсирована, в начале процесса реакции взять ее неоткуда, так что энергия эта должна поступить в систему реагирующих молекул извне, из окружения. Именно от этого первоначального энергетического «взноса» — его называют «энергией активации реакции» — и зависит скорость реакции. А размер первоначального «взноса» как раз и определяется способом перестройки молекул, принимающих участие в реакции.

Возьмем хотя бы описанную уже нами реакцию окисления метилового спирта. Если попытаться, скажем, провести полную «разборку» молекул метилового спирта и кислорода с тем, чтобы потом «собрать» из отдельных атомов молекулы муравьиного альдегида и воды, то, как убеждают наши расчеты, она потребует довольно значительных затрат энергии — более тысячи килокалорий на моль. Где же взять такую «чертову пропасть калорий»? (Выражение, заимствованное нами у известного американского ученого и юмориста, профессора геологии Г. Маккинстри.) В отсутствие специальных воздействий надеяться остается лишь на случайный тепловой толчок, однако, даже учитывая возможность упоминаемых в третьей главе «молекулярных чудес», ждать толчка такой большой силы (при комнатных температурах) придется уж очень долго. Во всяком случае, можно смело утверждать, что с тех пор, как земная кора остыла до температур менее сотни градусов, ни одной молекуле метилового спирта, находящейся в поверхностных слоях Земли, не удалось окислиться по рассмотренному только что механизму — с помощью полной «разборки» на атомы, — ибо энергия активации такой «реакции» непомерно высока.

Ну что ж, поразмыслив, можно прийти к выводу, что ту же самую перестройку можно осуществить и более «экономно»: оторвать у молекулы метилового спирта по одному атому водорода от углерода и кислорода, разорвать пополам молекулу кислорода — и достаточно. Три связи, всего-то чуть больше трехсот килокалорий на моль…

Впрочем, можно и по-другому… но здесь мы прервем наш взволнованный рассказ о возможных механизмах реакции окисления метилового спирта, поскольку, откровенно говоря, истинный механизм этой реакции нас ни капельки не интересует. Для наших авторских интересов важно лишь, что на рассмотренных примерах мы, пользуясь условными и подчас чересчур вульгаризованными представлениями, проиллюстрировали тот факт, что каждая химическая реакция может идти разными способами — с разными величинами энергии активации реакции. Для каждой реакции общее число принципиально мыслимых механизмов очень велико. Кстати говоря, оно вовсе не определяется всевозможными перестановками групп атомов в «молекулярном конструкторе»: здесь в игру вступают более тонкие, более сложные, но, повторяем, совершенно для нас неинтересные эффекты. Спрашивается, какой же из возможных механизмов реализуется в действительности?

Очевидно, тот, которому соответствует наименьшая энергия активации: ведь случайный переход системы в состояние с энергией, большей основного, тем менее вероятен, чем выше энергия этого состояния. Следовательно, преобладающим механизмом окажется именно механизм с наименьшей энергией активации: его доля в общем объеме возможных превращений будет тем больше, чем более он отличается по энергии активации от прочих возможных способов реализации реакции. В известном смысле это напоминает ситуацию, встречающуюся в горном туризме: среди тропинок, соединяющих две долины, наиболее густой поток туристов бывает на той, которая ведет через самый низкий перевал. Однако даже низкий перевал может оказаться достаточно высоким — и тогда, вполне естественно, число любителей горных прогулок поубавится. Оно и понятно: песни о суровом, нордическом мужестве и стальной солидарности покорителей гор прекрасно звучат и в «нелегких» условиях турбазы с паровым отоплением.

Итак, ускорить течение реакции — это значит, как теперь выяснилось, понизить энергию ее активации. Именно к этой задаче и сводится, главным образом, действие катализаторов. Мы не будем рассказывать здесь о том, как справляются с этой задачей небиологические катализаторы, а сразу перейдем к катализаторам биологическим — ферментам.

Акт ферментативного катализа начинается (это мы уже знаем) с образования фермент-субстратного комплекса. Происходит такое образование очень быстро (опять-таки мы уже знаем почему: из-за взаимной «согласованности» пространственных структур молекул субстрата и фермента), а это, в свою очередь, означает, что энергия активации реакции образования фермент-субстратного комплекса мала.

Однако фермент-субстратный комплекс — соединение крайне нестойкое. Оно легко распадается либо на исходные молекулы (фермент и субстрат), либо — что очень важно — вступая в реакцию с определенными веществами, находящимися в окружении, дает некоторую новую совокупность продуктов, причем сама молекула фермента освобождается. Эта реакция протекает также весьма быстро.

Таким образом, начальный и конечный результат реакции, идущей в присутствии и отсутствии фермента, может быть одинаков; сама молекула фермента также не претерпевает в конечном счете никаких химических изменений. Различие же в скорости обеих реакций объясняется очень просто: вместо одной медленной реакции (высокая энергия активации) во втором случае последовательно осуществляются две быстрые (с низкой энергией активации каждая). Возвращаясь к нашей горно-туристской модели — вместо одного сравнительно высокого перевала надо преодолеть два, но очень низких.

Впрочем, эта аналогия, пожалуй, не вполне удачна: сроки туристского похода, конечно, уменьшатся от замены одного высокого перевала двумя низкими, но не настолько, чтобы дать представление о чудовищном ускорении ферментами химических реакций. Попробуем подойти к делу по-другому: скорость реакции есть, как известно (мы даже упоминали об этом где-то), характеристика вероятности ее осуществления. Представляете, как резко бы подскочила вероятность стать мастером спорта для спортсменов — прыгунов в высоту, если бы правила позволили вместо зачетного норматива (более 2 метров) взять две высоты по метру с небольшим! Вместо сотен мастеров по этому виду спорта появились бы миллионы, то есть вероятность возросла бы в тысячу раз: примерно такую пропорцию и приводят обычно, говоря о преимуществах биологических катализаторов.