Читать онлайн «Планеты и жизнь». Страница 17

Пик развития этой науки приходится на средние века.

Поскольку в те времена каждый выдающийся ученый обладал всей суммой знаний своего времени, то история алхимии тесно связана с именами знаменитых философов и богословов. Так, известные философы XIII века Альберт Великий, он же граф фон Болылтедт, и Р. Бэкон серьезно занимались алхимией. Р. Бэкону приписывают открытие пороха (в Европе), создание очков и телескопа. Не менее известный ученый Ф. Бэкон, барон, виконт и член палаты лордов, в XVI веке написал несколько научных трактатов, среди них "Введение в историю серы, ртути и соли".

В силу самой своей природы, своей основной цели, алхимия не могла не привлечь широкого внимания. Она соблазняла государственных деятелей, которым хотелось наиболее легким способом поправить шаткое финансовое положение, она же породила огромное число авантюристов и жуликов. Меценаты и владетельные князья чаще всего становились жертвами таких обманщиков.

Например, в царствование Генриха VI Англия была буквально наводнена фальшивым золотом и находилась на грани финансовой катастрофы. Резиденция императора Рудольфа II в Праге стала центром алхимической науки XVI-XVII веков. Такой же алхимический "бум" охватил и соседний саксонский двор, где курфюрст Август и его супруга Анна Датская проводили в своих апартаментах "научные" исследования, пытаясь получить философский камень.

В истории поисков "красного льва" немало трагических событий. Владетельные князья не прощали обмана, и многие алхимики гибли под топором, на виселице или в темнице. Так в 1709 году алхимик Каэтан, сын неаполитанского крестьянина, окончил свои дни в Берлине на виселице, украшенной золотой мишурой. Английский врач Р. Прайс объявил Лондонскому королевскому обществу, что им получен красный и белый порошок, с помощью которого ртуть по желанию может быть превращена в золото или серебро. Когда же от него потребовали экспериментальных доказательств, чудодей отравился.

Однако не нужно забывать, что известный алхимик И. Беттхер, хотя и не добыл золото, но в 1704 году, находясь в тюрьме, получил коричневый яшмовый фарфор, а в 1709 году он же изобрел и белый фарфор. Гениальный И. Ньютон также был членом английского общества алхимиков.

Смертельный удар по алхимии нанес великий врач Парацельс в XVI веке, который провозгласил, что главная задача алхимии не получение философского камня, а облегчение страданий людей. "Химия - один из столпов, на который должна опираться врачебная наука.

Задача химии вовсе не в том, чтобы делать золото и серебро, а в том, чтобы готовить лекарства", - говорил Парацельс.

Он первый посмотрел на процессы, идущие в живом организме, как на химические процессы, хотя и был уверен в возможности создания гомункула в колбе. На его примере особенно ярко проявилась та смесь схоластического невежества с гениальным прозрением, которая была характерна для средних веков. Вскоре после Парацельса и началось систематическое изучение химии живых систем.

Теперь, после короткой исторической экскурсии, вернемся к основной теме нашей главы - к молекулам живой клетки.

Без преувеличения можно сказать, что главным "подопытным животным" в биохимии и микробиологии служит микроорганизм, который называется по-латыни Echerichia coli (Ешерихия коли). Для простоты ученые ее называют "еколи". Это известная кишечная палочка - один иЗ самых распространенных и легко культивируемых микроорганизмов. За короткое время на очень простых питательных средах, таких, как мясной бульон, можно вырастить многие миллиарды "еколи". Поэтомуто очень легко изучать их химический состав.

Оказалось, что 70 процентов веса высушенной клетки "еколи" составляют белки, 15 процентов - нуклеиновые кислоты, 10 процентов - липиды и 5 полисахариды.

Главные труженики клетки - белки. Ни один процесс, происходящий в живой клетке, не обходится без участия белков. Голландский ученый Мюльдер первый предугадал их центральную роль в жизненных процессах и назвал эти соединения в 1838 году протеинами (от греческого слова "протос" первичный). В течение последующих ста пятидесяти лет многие ученые проявляли большой интерес к исследованию белков, и поэтому к настоящему времени об их сложной структуре и функциях известно довольно много.

В каждой живой клетке ежесекундно протекают сотни химических реакций. Однако вряд ли хоть одна из них осуществилась, если бы в них не участвовали биологические катализаторы - вещества, которые увеличивают скорость реакций в сотни тысяч раз, а сами при этом остаются неизменными.

В неорганической химии катализаторы, обычно такие металлы, как железо, никель, платина, широко используются для получения промышленно важных соединений.

Однако эффективность металлов как катализаторов не идет ни в какое сравнение с эффективностью биокатализаторов. Они называются ферментами, а все ферменты - белки.

Это отнюдь не означает обратного, что все белки - ферменты. Белки используются природой в качестве строительного материала тканей: кожи, сухожилий, мышц, нервных волокон. Волосы и ногти, например, почти полностью состоят из белковых материалов, длинных волокнистых структур.

Центральную роль в любом организме играют ферменты. Без них остановилась бы жизнь, все реакции в клетке настолько бы замедлились, что организм не сумел бы, например, своевременно удалять непрерывно накапливающиеся в нем ядовитые вещества.

Как построены белки?

Строительными блоками, кирпичиками для конструирования белковой молекулы служат аминокислоты. Их удается синтезировать in vitro, то есть вне организма, небиологическим путем. Двадцать природных аминокислот состоят из углерода, водорода, кислорода и азота.

Правда, две аминокислоты из двадцати, участвующих в построении белков, содержат также серу. В чистом виде аминокислоты - белые порошки со слабым специфическим запахом.

В 1806 году из сока спаржи впервые было выделено соединение, которое оказалось аминокислотой и получило название аспарагина.

Какой химический смысл несет в себе слово "аминокислота"? Это значит, что молекула имеет одновременно в своей структуре и кислую и основную группы, которые прикреплены к одному и тому же атому углерода.

Этот атом называется центральным. Роль кислой группы выполняет так называемая карбоксильная группа, состоящая из атома углерода, двух кислородов и одного водорода. Аминогруппа, в нее входят атом азота и два атома водорода, расположена на "другом конце" центрального атома углерода.

С 1806 по 1935 год химиками-органиками были получены все двадцать аминокислот. Интересно, что чистый препарат серосодержащей аминокислоты цистина получен в 1810 году из камней мочевого пузыря. Этот препарат сначала назвали окислом мочевого пузыря. Из белкового материала аминокислота была впервые выделена в 1820 году. Она оказалась самой простой. Эта аминокислота получила название глицина.

Несмотря на то, что все аминокислоты выделялись химиками из органического материала, лишь в 1870 году русский химик Н. Любавин впервые высказал идею о том, что белковое вещество состоит из аминокислот.

Эта мысль лет на двадцать опередила свое время, и лишь работы Э. Фишера установили, что белки состоят только из аминокислот.

Химики-органики разработали приемы, используя которые можно заставить аминокислоты соединиться в цепочку. Такие полимеры аминокислот называются полипептидами. Полипептид можно получить искусственно.

Белок вырабатывается только живой клеткой. В чем же разница между полимером, полученным в лаборатории, и полимером, построенным живой клеткой?

Вот здесь мы подошли к очень существенному и интересному вопросу. Известно, что аминокислоты можно синтезировать в пробирке. Можно сделать из них полимер. Будет ли этот полимер обладать теми свойствами белка, которые делают незаменимой эту молекулу в организме? Сразу и определенно можно сказать, что нет!

И вот почему.

Обычно белковая молекула содержит сто-двести строительных блоков, их называют аминокислотными остатками. В "остатки" их записали потому, что, когда две молекулы аминокислоты связываются в дипептид, они "на пару" теряют одну молекулу воды. В пептидной цепи их структура уже несколько иная, чем в свободном виде. Если аминокислотных остатков сто, то очевидно, что из них (используя 20 различных сортов аминокислот) можно выстроить 20 10° различных полипептидных цепей, отличающихся порядком расположения аминокислотных остатков. А сколько белков использует при работе клетка?

Вернемся к нашей микоплазме. Ей для нормальной жизни нужно приблизительно сто ферментов. Эти сто ферментов она строит из тех же двадцати аминокислот.

Могла бы строить 20 10°, а строит меньше, чем 202. Все дело в специфичности белков-ферментов. Последовательность аминокислот в белке полностью определяет его функцию и, в частности, каталитические, или ферментативные, свойства. Поэтому, если мы каким-либо образом поменяем порядок аминокислот в белке, он потеряет свои свойства, которые жизненно необходимы для клетки, для организма.